Hoạt động của enzim được điều hoà bằng những cơ chế nào ?
0 bình luận về “Hoạt động của enzim được điều hoà bằng những cơ chế nào ?”
Đáp án:Kìm hãm phản hồi hoặc kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng (Feedback inhibition)
Giải thích các bước giải:
tốc độ của nhiều con đường trao đổi chất được điều chỉnh thông qua sự điều khiển hoạt tính của các enzyme điều chỉnh. Mỗi con đường có ít nhất một enzyme dẫn-tốc độ (pacemaker) xúc tác phản ứng chậm nhất hoặc hạn chế tốc độ trong con đường. Vì các phản ứng khác diễn ra nhanh hơn phản ứng dẫn-tốc độ do đó những thay đổi trong hoạt tính của enzyme này trực tiếp ảnh hưởng đến tốc độ của con đường. Thông thường, bước thứ nhất trong một con đường là một phản ứng dẫn tốc độ xúc tác bởi một enzyme điều chỉnh. Sản phẩm cuối cùng của con đường thường kìm hãm enzyme điều chỉnh này. Quá trình nói trên được gọi là sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng. Kiểu kìm hãm này bảo đảm cho sự tạo thành cân bằng của sản phẩm cuối cùng của một con đường. Nếu tích luỹ với nồng độ quá cao sản phẩm cuối cùng sẽ kìm hãm enzyme điều chỉnh và làm giảm tốc độ tổng hợp của chính sản phẩm này. Khi nồng độ của sản phẩm cuối cùng giảm, hoạt tính của con đường lại tăng và nhiều sản phẩm hơn được tạo thành. Sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng, nhờ vậy, đã tự động phối hợp việc cung cấp theo nhu cầu của sản phẩm này. Aspartate carbamoyltransferase là một ví dụ điển hình của sự kìm hãm bởi sản phẩm một con đường sinh tổng hợp thường phân nhánh tạo thành trên một sản phẩm cuối cùng. Trong tình hình như vậy việc tổng hợp các sản phẩm cuối cùng của con đường phải được phối hợp một cách chính xác. Không thể để một sản phẩm cuối cùng này có mặt dư thừa trong khi một sản phẩm cuối cùng khác lại thiếu. Sự phân nhánh các con đường sinh tổng hợp thường tạo nên sự cân bằng giữa các sản phẩm cuối cùng qua việc sử dụng các enzyme điều chỉnh ở các điểm phân nhánh
Khi có mặt ở nồng độ dư thừa một sản phẩm cuối cùng thường kìm hãm enzyme ở điểm phân nhánh trên chuỗi dẫn đến tạo thành sản phẩm này, nhờ vậy mà điều chỉnh việc tổng hợp của chính sản phẩm đó nhưng không ảnh hưởng đến tổng hợp các sản phẩm khác. Sự dư thừa của một sản phẩm làm chậm dòng C đi vào cả con đường trong khi kìm hãm enzyme thích hợp ở điểm phân nhánh. Vì sự phân nhánh không hoạt động cần ít C do đó sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng của enzyme dẫn tốc độ ban đầu giúp cho sự điều hoà giữa cung và cầu ở các con đường phân nhánh. Việc điều chỉnh ở các con đường phân nhánh nhiều thường được thực hiện phức tạp hơn do sự có mặt của các izoenzyme tức là những enzyme khác nhau nhưng xúc tác cùng một phản ứng. Bước đầu dẫn tốc độ ban đầu có thể do một số izoenzyme xúc tác, mỗi izoenzyme chịu sự điều hoà riêng rẽ và độc lập. Trong tình hình như vậy, sự dư thừa của một sản phẩm cuối cùng sẽ làm giảm hoạt tính của con đường nhưng không hoàn toàn kìm hãm chức năng của con đường vì một số izoenzyme vẫn còn hoạt động.
Những cchoox đánh đấu mình cho là quan trọng , nhưng không biết đúng hay sai ( đúng khoảng 90%) nên cứ viết hết ra bạn chịu khó đọc hết nhé ……….
Các yếu tố ảnh hưởng tới hoạt tính của enzim: – Nhiệt độ: Tốc độ của phản ứng enzim chịu ảnh hưởng của nhiệt độ. Mỗi enzim có một nhiệt độ tối ưu (tại nhiệt độ này enzim có hoạt tính cao nhất). Ví dụ: đa số các enzim ở tế bào của cơ thể người hoạt động tối ưu ở khoảng nhiệt độ 350C – 400C, nhưng enzim của vi khuẩn suối nước nóng lại hoạt động tốt nhất ở 700C hoặc cao hơn. Khi chưa đạt đến nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm tăng tốc độ phản ứng enzim. Tuy nhiên, khi đã qua nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm giảm tốc độ phản ứng và có thể enzim bị mất hoàn toàn hoạt tính. – Độ pH: Mỗi enzim có pH tối ưu riêng. Đa số enzim có pH tối ưu trong khoảng 6 – 8. Có enzim hoạt động tối ưu trong môi trường axit như pepsin (enzim trong dạ dày) hoạt động tối ưu ở pH = 2. – Nồng độ cơ chất: Với một lượng enzim xác định, nếu tăng dần lượng cơ chất trong dung dịch thì thoạt đầu hoạt tính của enzim tăng dần nhưng đến một lúc nào đó thì sự gia tăng về nồng độ cơ chất cũng không làm tăng hoạt tính của enzim. Đó là vì tất cả các trung tâm hoạt động của enzim đã được bão hoà bởi cơ chất. – Nồng độ enzim: Với một lượng cơ chất xác định, nồng độ enzim càng cao thì tốc độ phản ứng xảy ra càng nhanh. Tế bào có thể điều hoà tốc độ chuyển hoá vật chất bằng việc tăng giảm nồng độ enzim trong tế bào. – Chất ức chế hoặc hoạt hoá enzim: Một số chất hoá học có thể ức chế hoạt động của enzim nên tế bào khi cần ức chế enzim nào đó cũng có thể tạo ra các chất ức chế đặc hiệu cho enzim ấy (Ví dụ: một số chất độc hại từ môi trường như thuốc trừ sâu DDT là những chất ức chế một số enzim quan trọng của hệ thần kinh người và động vật). Một số chất khác khi liên kết với enzim lại làm tăng hoạt tính của enzim.
Đáp án:Kìm hãm phản hồi hoặc kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng (Feedback inhibition)
Giải thích các bước giải:
tốc độ của nhiều con đường trao đổi chất được điều chỉnh thông qua sự điều khiển hoạt tính của các enzyme điều chỉnh. Mỗi con đường có ít nhất một enzyme dẫn-tốc độ (pacemaker) xúc tác phản ứng chậm nhất hoặc hạn chế tốc độ trong con đường. Vì các phản ứng khác diễn ra nhanh hơn phản ứng dẫn-tốc độ do đó những thay đổi trong hoạt tính của enzyme này trực tiếp ảnh hưởng đến tốc độ của con đường. Thông thường, bước thứ nhất trong một con đường là một phản ứng dẫn tốc độ xúc tác bởi một enzyme điều chỉnh. Sản phẩm cuối cùng của con đường thường kìm hãm enzyme điều chỉnh này. Quá trình nói trên được gọi là sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng. Kiểu kìm hãm này bảo đảm cho sự tạo thành cân bằng của sản phẩm cuối cùng của một con đường. Nếu tích luỹ với nồng độ quá cao sản phẩm cuối cùng sẽ kìm hãm enzyme điều chỉnh và làm giảm tốc độ tổng hợp của chính sản phẩm này. Khi nồng độ của sản phẩm cuối cùng giảm, hoạt tính của con đường lại tăng và nhiều sản phẩm hơn được tạo thành. Sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng, nhờ vậy, đã tự động phối hợp việc cung cấp theo nhu cầu của sản phẩm này. Aspartate carbamoyltransferase là một ví dụ điển hình của sự kìm hãm bởi sản phẩm một con đường sinh tổng hợp thường phân nhánh tạo thành trên một sản phẩm cuối cùng. Trong tình hình như vậy việc tổng hợp các sản phẩm cuối cùng của con đường phải được phối hợp một cách chính xác. Không thể để một sản phẩm cuối cùng này có mặt dư thừa trong khi một sản phẩm cuối cùng khác lại thiếu. Sự phân nhánh các con đường sinh tổng hợp thường tạo nên sự cân bằng giữa các sản phẩm cuối cùng qua việc sử dụng các enzyme điều chỉnh ở các điểm phân nhánh
Khi có mặt ở nồng độ dư thừa một sản phẩm cuối cùng thường kìm hãm enzyme ở điểm phân nhánh trên chuỗi dẫn đến tạo thành sản phẩm này, nhờ vậy mà điều chỉnh việc tổng hợp của chính sản phẩm đó nhưng không ảnh hưởng đến tổng hợp các sản phẩm khác. Sự dư thừa của một sản phẩm làm chậm dòng C đi vào cả con đường trong khi kìm hãm enzyme thích hợp ở điểm phân nhánh. Vì sự phân nhánh không hoạt động cần ít C do đó sự kìm hãm bởi sản phẩm cuối cùng của enzyme dẫn tốc độ ban đầu giúp cho sự điều hoà giữa cung và cầu ở các con đường phân nhánh. Việc điều chỉnh ở các con đường phân nhánh nhiều thường được thực hiện phức tạp hơn do sự có mặt của các izoenzyme tức là những enzyme khác nhau nhưng xúc tác cùng một phản ứng. Bước đầu dẫn tốc độ ban đầu có thể do một số izoenzyme xúc tác, mỗi izoenzyme chịu sự điều hoà riêng rẽ và độc lập. Trong tình hình như vậy, sự dư thừa của một sản phẩm cuối cùng sẽ làm giảm hoạt tính của con đường nhưng không hoàn toàn kìm hãm chức năng của con đường vì một số izoenzyme vẫn còn hoạt động.
Những cchoox đánh đấu mình cho là quan trọng , nhưng không biết đúng hay sai ( đúng khoảng 90%) nên cứ viết hết ra bạn chịu khó đọc hết nhé ……….
Các yếu tố ảnh hưởng tới hoạt tính của enzim:
– Nhiệt độ: Tốc độ của phản ứng enzim chịu ảnh hưởng của nhiệt độ. Mỗi enzim có một nhiệt độ tối ưu (tại nhiệt độ này enzim có hoạt tính cao nhất). Ví dụ: đa số các enzim ở tế bào của cơ thể người hoạt động tối ưu ở khoảng nhiệt độ 350C – 400C, nhưng enzim của vi khuẩn suối nước nóng lại hoạt động tốt nhất ở 700C hoặc cao hơn. Khi chưa đạt đến nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm tăng tốc độ phản ứng enzim. Tuy nhiên, khi đã qua nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm giảm tốc độ phản ứng và có thể enzim bị mất hoàn toàn hoạt tính.
– Độ pH: Mỗi enzim có pH tối ưu riêng. Đa số enzim có pH tối ưu trong khoảng 6 – 8. Có enzim hoạt động tối ưu trong môi trường axit như pepsin (enzim trong dạ dày) hoạt động tối ưu ở pH = 2.
– Nồng độ cơ chất: Với một lượng enzim xác định, nếu tăng dần lượng cơ chất trong dung dịch thì thoạt đầu hoạt tính của enzim tăng dần nhưng đến một lúc nào đó thì sự gia tăng về nồng độ cơ chất cũng không làm tăng hoạt tính của enzim. Đó là vì tất cả các trung tâm hoạt động của enzim đã được bão hoà bởi cơ chất.
– Nồng độ enzim: Với một lượng cơ chất xác định, nồng độ enzim càng cao thì tốc độ phản ứng xảy ra càng nhanh. Tế bào có thể điều hoà tốc độ chuyển hoá vật chất bằng việc tăng giảm nồng độ enzim trong tế bào.
– Chất ức chế hoặc hoạt hoá enzim: Một số chất hoá học có thể ức chế hoạt động của enzim nên tế bào khi cần ức chế enzim nào đó cũng có thể tạo ra các chất ức chế đặc hiệu cho enzim ấy (Ví dụ: một số chất độc hại từ môi trường như thuốc trừ sâu DDT là những chất ức chế một số enzim quan trọng của hệ thần kinh người và động vật). Một số chất khác khi liên kết với enzim lại làm tăng hoạt tính của enzim.